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La alanina Funciones y Características

alanina

La alanina (símbolo Ala o A )  es un α- aminoácido que se usa en la biosíntesis de proteínas. Contiene un grupo amina y un grupo ácido carboxílico, ambos unidos al átomo de carbono central que también lleva una cadena lateral del grupo metilo. En consecuencia, su nombre sistemático IUPAC es ácido 2-aminopropanoico, y se clasifica como un no polar, alifático ácido α-amino.

En condiciones biológicas, existe en su forma zwitteriónica con su grupo amina protonado (como −NH 3 +) y su grupo carboxilo desprotonado (como -CO 2 – ). No es esencial para los humanos, ya que puede sintetizarse metabólicamente y no necesita estar presente en la dieta. Está codificado por todos los codones que comienzan con GC (GCU, GCC, GCA y GCG).

 

El L – isómero de alanina ( zurdo ) es la que se incorpora en las proteínas. La L- Alanina es la segunda después de la leucina en cuanto a la tasa de aparición, y representa el 7.8% de la estructura primaria en una muestra de 1.150 proteínas. La forma diestra, D- alanina, aparece en polipéptidos en algunas paredes celulares bacterianas: 131 y en algunos antibióticos peptídicos, y aparece en los tejidos de muchos crustáceos y moluscos como un osmolito.

Historia y etimología

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La alanina se sintetizó por primera vez en 1850 cuando Adolph Strecker combinó acetaldehído y amoníaco con cianuro de hidrógeno.  El aminoácido se llamaba Alanina en alemán, en referencia al aldehído, con el infijo -an- para facilitar la pronunciación,  la terminación alemana -in utilizada en compuestos químicos es análoga al inglés -ine.

Estructura de la alanina

La alanina es un aminoácido alifático, porque la cadena lateral conectada al átomo de carbono α es un grupo metilo (-CH 3 ); La alanina es el α-aminoácido más simple después de la glicina. La cadena lateral de metilo de alanina no es reactiva y, por lo tanto, casi nunca está directamente involucrada en la función proteica.  La alanina es un aminoácido no esencial, lo que significa que puede ser fabricado por el cuerpo humano y no necesita ser obtenido a través de la dieta. La alanina se encuentra en una amplia variedad de alimentos, pero está particularmente concentrada en las carnes.

Biosíntesis de la alanina

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La alanina se puede sintetizar a partir de piruvato y aminoácidos de cadena ramificada como valina, leucina e isoleucina.

La alanina se produce por aminación reductora de piruvato, un proceso de dos pasos. En el primer paso, la α-cetoglutarato, el amoníaco y el NADH se convierten mediante glutamato deshidrogenasa en glutamato, NAD + y agua. En el segundo paso, el grupo amino del glutamato recién formado se transfiere al piruvato por una enzima aminotransferasa, regenerando el α-cetoglutarato y convirtiendo el piruvato en alanina.

El resultado neto es que el piruvato y el amoníaco se convierten en alanina, consumiendo un equivalente reductor. : 721 porquelas reacciones de transaminación son fácilmente reversibles y el piruvato está presente en todas las células, la alanina se puede formar fácilmente y, por lo tanto, tiene vínculos estrechos con vías metabólicas como la glucólisis, la gluconeogénesis y el ciclo del ácido cítrico.

Síntesis química

La L-alanina se produce industrialmente por descarboxilación de L-aspartato por la acción de aspartato 4-descarboxilasa. Las rutas de fermentación a L-alanina son complicadas por la alanina racemasa.

La alanina racémica se puede preparar por condensación de acetaldehído con cloruro de amonio en presencia de cianuro de sodio por la reacción de Strecker,  o por la amonolisis del ácido 2-bromopropanoico.

Degradación

La alanina se descompone por desaminación oxidativa, la reacción inversa de la reacción de aminación reductora descrita anteriormente, catalizada por las mismas enzimas. La dirección del proceso está controlada en gran medida por la concentración relativa de los sustratos y productos de las reacciones involucradas.

Función fisiológica de la alanina

En los mamíferos, la alanina juega un papel clave en el ciclo de glucosa-alanina entre los tejidos y el hígado. En los músculos y otros tejidos que degradan los aminoácidos como combustible, los grupos amino se recogen en forma de glutamato por transaminación. El glutamato puede transferir su grupo amino al piruvato, un producto de la glucólisis muscular, a través de la acción de la alanina aminotransferasa, formando alanina y α-cetoglutarato.

La alanina ingresa al torrente sanguíneo y se transporta al hígado. La reacción de alanina aminotransferasa tiene lugar a la inversa en el hígado, donde se utiliza el piruvato regenerado en la gluconeogénesis., formando glucosa que regresa a los músculos a través del sistema de circulación. El glutamato en el hígado ingresa a las mitocondrias y la glutamato deshidrogenasa se descompone en α-cetoglutarato y amonio, que a su vez participa en el ciclo de la urea para formar la urea que se excreta a través de los riñones.

El ciclo de glucosa-alanina permite eliminar el piruvato y el glutamato del músculo y transportarlo de manera segura al hígado. Una vez allí, el piruvato se usa para regenerar la glucosa, después de lo cual la glucosa vuelve al músculo para ser metabolizada para obtener energía: esto mueve la carga energética de la gluconeogénesis al hígado en lugar del músculo, y todo el ATP disponible en el músculo puede dedicarse al músculo. contracción. [15] Es una vía catabólica y se basa en la degradación de proteínas en el tejido muscular. No está claro si y en qué medida ocurre en no mamíferos.

Propiedades químicas de la alanina

La alanina es útil en experimentos de pérdida de función con respecto a la fosforilación. Algunas técnicas implican la creación de una biblioteca de genes, cada uno de los cuales tiene una mutación puntual en una posición diferente en el área de interés, a veces incluso en cada posición en el gen completo: esto se llama “mutagénesis de exploración”. El método más simple, y el primero que se ha utilizado, es el llamado “escaneo de alanina”, donde cada posición a su vez está mutada a alanina.

Las alteraciones en el ciclo de alanina que aumentan los niveles de alanina aminotransferasa sérica (ALT) están relacionadas con el desarrollo de diabetes tipo II.

Estabilidad de radicales libres

La desaminación de una molécula de alanina produce un radical libre de alquilo estable, CH 3 C • HCO 2 -. La desaminación puede ser inducida en alanina sólida o acuosa por radiación que causa la escisión homolítica del enlace carbono-nitrógeno.

Esta propiedad de la alanina se usa en mediciones dosimétricas en radioterapia. Cuando se irradia alanina normal, la radiación hace que ciertas moléculas de alanina se conviertan en radicales libres y, como estos radicales son estables, el contenido de radicales libres puede medirse posteriormente por resonancia paramagnética de electrones para averiguar a qué radiación estuvo expuesta la alanina..

Esto se considera una medida biológicamente relevante de la cantidad de daño por radiación que sufriría el tejido vivo bajo la misma exposición a la radiación.

Los planes de tratamiento de radioterapia se pueden administrar en modo de prueba a los gránulos de alanina, que luego se pueden medir para verificar que el patrón de dosis de radiación se administra correctamente por el sistema de tratamiento.

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Que es la alanina
Descripción
La alanina ( ALA o A ) es uno de los aminoácidos que producen proteínas en los seres vivos. Se puede clasificar como un aminoácido alifático , teniendo solo el radical metilo como una cadena lateral hidrófoba. Desempeña un papel importante en la transferencia de nitrógeno de los tejidos periféricos al hígado, ayuda con el metabolismo de la glucosa,
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