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Mioglobina Función y Estructura

Mioglobina

La mioglobina es una proteína hem que se encuentra tanto en el músculo esquelético como en el cardíaco. La mioglobina generalmente se libera en la circulación tan pronto como 1 h después del infarto de miocardio, con un aumento gradual que alcanza un pico a las 4-12 horas y vuelve a la normalidad en 24-36 horas.

La liberación rápida de mioglobina probablemente refleja su bajo peso molecular (17 kDa) y su ubicación citoplasmática. La mioglobina es un marcador temprano de miocardio agudo kDa) y localización citoplasmática. La mioglobina es un marcador temprano de miocardio agudoinfarto y exhibe un alto valor predictivo negativo.

La mioglobina tiene poca especificidad clínica (60-90%) debido a la presencia de grandes cantidades de mioglobina en el músculo esquelético. La mioglobina, por lo tanto, es potencialmente útil para descartar infarto de miocardio pero no para confirmar el diagnóstico de infarto agudo de miocardio. Sin embargo, algunos estudios sugieren agregar la prueba de mioglobina a la prueba de troponina I para mejorar el valor diagnóstico

Que es Mioglobina?

definición

La mioglobina, que es una proteína pequeña, se excreta en la orina y se encuentra un alto nivel de mioglobina sérica en pacientes con insuficiencia renal aguda (síndrome urémico). La insuficiencia renal aguda también es una complicación de la rabdomiólisis, y cantidades muy altas de mioglobina en suero en el rango de 1,253 a 15,450 (valor medio 3,335.

Por lo tanto, la mioglobina elevada en ausencia de niveles normales de otros biomarcadores cardíacos no es indicativo de infarto de miocardio Woo et al., Informaron que en un grupo de 42 pacientes, 22 pacientes fueron diagnosticados más tarde con infarto de miocardio, pero en 11 pacientes que no tenían infarto de miocardio, las concentraciones de mioglobina estaban falsamente elevadas y estos pacientes con niveles de mioglobina falsos positivos tenían varios grados de trauma muscular o rastorno renal.

Concepto

conceto de Mioglobina

La mioglobina es una proteína del grupo hemo de bajo peso molecular que se encuentra exclusivamente en las células del mg / dl en humanos), la mioglobina comienza a aparecer en la orina. Las altas concentraciones de mioglobina pueden cambiar el color de la orina a un color marrón rojizo oscuro.

La monitorización de los niveles de mioglobina en sangre y orina se ha utilizado como medio para detectar lesiones de las células del músculo esquelético o cardíaco. La mioglobina se libera rápidamente después del daño muscular y, por lo tanto, puede ser un biomarcador útil en las primeras fases de la lesión.

Estructura

estrutura

Debido a que la mioglobina tiene una vida media corta (2–3 horas) y sufre un aclaramiento renal rápido, los cambios en las concentraciones séricas generalmente ocurren en un período de tiempo más corto corazón y del músculo esquelético. La mioglobina constituye hasta el 5–10% de todas las proteínas citoplasmáticas que se encuentran en estas células musculares.

En la sangre, la mioglobina se une principalmente a las globulinas plasmáticas, un complejo que se filtra por los riñones. Si la concentración plasmática excede la capacidad de unión al plasma (1.5 mg / dl en humanos), la mioglobina comienza a aparecer en la orina. Las altas concentraciones de mioglobina pueden cambiar el color de la orina a un color marrón rojizo oscuro.

El monitoreo de los niveles de mioglobina en sangre y orina se ha utilizado como medio para detectar músculo esquelético o cardíaco Daño celular. La mioglobina se libera rápidamente después del daño muscular y, por lo tanto, puede ser un biomarcador útil en las primeras fases de la lesión.

La mioglobina no es específica del tipo muscular porque estos ensayos no pueden diferenciar entre la mioglobina liberada de los tejidos del músculo esquelético o miocárdico. Para la diferenciación de tejidos puede ser necesario controlar también los niveles de CK-MB y / o troponina cardíaca. Las pruebas de orina con tiras reactivas tampoco son específicas, ya que no pueden distinguir entre mioglobina y hemoglobina.

Mioglobina y hemoglobina

resumen

Existe una estrecha similitud química entre mioglobina y hemoglobina, la proteína de unión a oxígeno de los glóbulos rojos. Ambas proteínas contienen un componente molecular llamado hemo, que les permite combinarse reversiblemente con oxígeno.

Mamíferos buceadores comosellos ylas ballenas pueden permanecer sumergidas por largos períodos porque tienen mayores cantidades de mioglobina en sus músculos que otros animales.

Grupo hemo

El grupo hemo, que contiene hierro, imparte un color rojo-marrón a las proteínas. El vínculo entre el oxígeno y la hemoglobina es más complejo que el que existe entre el oxígeno y la mioglobina y explica la doble capacidad que tiene la hemoglobina para transportar oxígeno y almacenarlo.

En contacto con la sangre venosa, el oxígeno se combina más fácilmente con la mioglobina que con la hemoglobina, lo que favorece la transferencia de oxígeno de la sangre a las células musculares. Por lo tanto, se proporciona el oxígeno que el músculo que trabaja para las reacciones bioquímicas que producen energía.

La mioglobina se ha obtenido en forma cristalina pura de muchas fuentes. Tiene un peso molecular de 16.700, aproximadamente un cuarto del de la hemoglobina. Aunque la porción hemo de todas las mioglobinas es la misma, las porciones de proteína varían considerablemente entre especies.

La mioglobina ha sido de gran importancia en la aclaración de la estructura de la proteína. En 1962 se otorgó una parte del Premio Nobel de Química a John C. Kendrew para el trabajo, utilizando la técnica de difracción de rayos X, que permitió la construcción de un modelo tridimensional de mioglobina cristalina de cachalote.

Resumen


La mioglobina es una hemoproteína citoplasmática que se limita a los cardiomiocitos y las fibras oxidativas del músculo esquelético. La mioglobina es una proteína bien caracterizada y numerosos estudios han establecido que tiene un papel esencial en el transporte de oxígeno facilitado en los músculos estriados.

Estrategias recientes, utilizando tecnologías de disrupción genética, han producido ratones que carecen de mioglobina. Estos ratones deficientes en mioglobina tienen un fenotipo binario y una subpoblación de estos ratones mutantes es viable y fértil.

La caracterización de los ratones nulos de mioglobina viables ha descubierto una serie de mecanismos adaptativos moleculares y celulares que funcionan para promover el suministro de oxígeno en las células musculares estriadas mutantes.

Además, los estudios celulares y fisiológicos, utilizando el modelo de ratón deficiente en mioglobina, respaldan la conclusión de que las funciones de la mioglobina incluyen: transporte de oxígeno facilitado, el almacenamiento de oxígeno y un eliminador de óxido nítrico o especies reactivas de oxígeno. Colectivamente, el uso de modelos genéticos de ratón mejorará aún más nuestra comprensión de la función de mioglobina en linajes musculares normales y patológicos.

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Mioglobina Definicion
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Descripción
Mioglobina, una proteína que se encuentra en las células musculares de los animales. Funciona como un Unidad de almacenamiento de oxígeno , que proporciona oxígeno a los músculos que trabajan.
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